Abstract FR:

Dans ce travail, nous avons developpe un peptide modele dimerique reproduisant le sous-domaine basique de la proteine c-jun sense mimer le domaine d'interaction avec l'adn. Etant donne la longueur et la composition des peptides de la region basique de c-jun, la synthese des dimeres peptidiques (65 residus) et du monomere (35 residus) a requis l'optimisation de differentes etapes, notamment lors du clivage et de la purification des peptides. Les structures secondaires des peptides ont ensuite ete examinees par infrarouge a transformee de fourier. Les differents peptides monomeres (peptide bsd et ses fragments n- et c-terminaux, np et cp) sont majoritairement sous forme desordonnee en solution aqueuse. Par contre, le dimere possedant une lysine en position 26 est davantage structure en helice. L'examen des peptides dans des melanges eau/trifluoroethanol a demontre la grande flexibilite de ces peptides et leur fort potentiel helicoidal. Cette flexibilite intrinseque aux peptides est a mettre en relation avec leur structuration en helice lors de leur complexation avec l'adn. L'etude des interactions des peptides dimeres basiques de c-jun avec les oligonucleotides par dichroisme circulaire, a notamment revele l'importance de la nature du residu peptidique en position 26. La substitution leu26lys permet, en effet, de realiser le basculement de la preference relative de l'homodimere c-jun en faveur du site cre comparativement au site ap-1. Ces resultats valident le choix de notre peptide dimere modele dans le cadre de l'etude des interactions specifiques c-jun/adn