Abstract FR:

Les peptides signaux de caseines presentent d'importantes homologies de sequence, entre caseines et entre especes, qui temoignent d'une adaptation particuliere a la translocation transmembranaire. Ils ont donc ete synthetises en phase solide afin d'etudier leurs interactions avec des phospholipides et de les utiliser pour inserer differentes molecules dans des structures membranaires. Ces peptides sont tres hydrophobes et tensioactifs, en particulier ceux de la caseine beta. Leur structure est majoritairement en helice alpha, sauf pour la caseine alpha s2 (feuillet beta). Le peptide signal de la caseine kappa interagit avec des phospholipides (dimyristoylphosphatidyl-choline et -glycerol, dmpc et dmpg) organises en monocouche plane mais pas en bicouche (liposomes). C'est le contraire pour les peptides issus des caseines alpha s2 et beta. Les interactions dependent de l'hydrophobicite du noyau central, de la charge n-terminale et de la polarite de l'extremite c-terminale. Les peptides signaux des caseines alpha s2 et beta ont une activite fusogene mais non lytique. Apres modification par des molecules non peptidiques, le peptide signal de la caseine beta interagit toujours avec les phospholipides. Les peptides signaux peuvent donc permettre l'ancrage ou le transport de molecules dans des liposomes. Au cours de l'interaction, seul le noyau hydrophobe des peptides s'insere dans la bicouche lipidique. Les extremites restent exclues. L'insertion sous forme d'epingle a cheveux dans les membranes peut etre un element de leur mecanisme d'action in vivo