Abstract FR:

Ce travail est une contribution a l'etude par resonance magnetique nucleaire du proton (rmn #1h) des sites de fixation de nucleotides adenyliques comme l'adp ou l'atp au sein de proteines impliquees dans des processus fondamentaux de la conversion bioenergetique. La spectroscopie de rmn du proton (#1h) apporte des informations dynamiques et structurales sur les sites de fixation enzymatiques nucleotidiques. Les modeles d'etude choisis sont: les sites actifs d'atpases fondamentales des mecanismes de couplage energetique (h#+-atpase de chloroplaste, tete de la myosine de muscle squelettique, ca#+#+-atpase de reticulum sarcoplasmique), et le site actif de l'adenylate kinase de muscle de mammifere. Differents complexes enzyme-nucleotide sont etudies: adenylate kinase-inhibiteur (ap#5a), fragment s1 de myosine-substrat (mgadp) ou inhibiteur (mgamppnp) a l'aide des temps de relaxation transverse t#2, ou par analyse des processus d'echange chimique. Enfin, les proprietes conformationnelles en solution de quatre nucleotides, l'adp, l'atp, l'amppcp et l'amppnp, avec ou sans magnesium, sont etudiees a l'aide d'experiences de rmn bidimensionnelle de type roesy, a l'etat libre ou a l'etat lie au site de fixation nucleotidique de la ca#+#+-atpase