Abstract FR:

Un proteoglycanne plaquettaire d'origine humaine (pg. P) a ete purifie et caracterise au niveau moleculaire. La composition en acides amines, la masse moleculaire apparente et des sequences peptidiques correspondant au squelette proteique du pg. P ont ete determinees. Une sonde oligonucleotidique deduite des elements de sequence a permis d'isoler un clone adnc a partir d'une banque hel. La structure primaire complete du pg. P a ainsi ete determinee grace a la sequence nucleique deduite et aux sequences peptidiques. Huit dipeptides ser-gly sont retrouves en position centrale dans la sequence qui sont impliques dans la liaison des chaines de glycosaminoglycanne. L'expression de l'arnm responsable de la synthese du pg. P a ete etudiee dans neuf lignees leucemiques myeloides et lymphoides d'origine humaine (k-562, hel, kg-1, kg-1a, meg-01, ku-812, hl-60, u-937 et mo) dans differentes conditions d'induction (dmso, pma, acide retinoique). Un arnm de 1,4 kb a ete caracterise et sa synthese suit le degre de maturite/differenciation des cellules etudiees. Des proteoglycannes similaires ont ete identifies chez le rat et la souris. Ils presentent des caracteristiques communes avec le pg. P: localisation intra-granulaire, squelettes proteiques tres homologues, repetition de dipeptides ser-gly portant des chaines de chondroitine sulfate. Sur ces criteres, le nom de serglycine a ete adopte pour definir ce genre unique de proteoglycannes