Abstract FR:

Les elicitines constituent une nouvelle classe de proteines necrotiques qui sont secretees par les champignons du genre phytophtora et pythium, parasites de nombreuses especes agricoles. Ces proteines de 10 kda induisent des necroses foliaires dans les plantes infectees et provoquent une reaction d'hypersensibilite conduisant au developpement d'une resistance systemique acquise contre une gamme d'organismes pathogenes bacteriens et fongiques. La determination de la structure cristalline de la beta-cryptogeine (cry), secretee par phytophthora cryptogea, a ete entreprise pour identifier les motifs structuraux importants pour l'activite necrotique. L'absence d'homologie de sequence avec des proteines de structure connue nous a amenes a utiliser la methode du remplacement isomorphe. La recherche de derives lourds isomorphes n'a fourni qu'un derive platine de faible pouvoir phasant. Nous avons ainsi resolu la structure de la cry par la methode de phasage mad (diffusion anomale a plusieurs longueurs d'onde). Nous avons collecte quatre jeux de donnees au voisinage du seuil d'absorption liii du platine sur la ligne d2am de l'esrf (grenoble). L'affinement des parametres par maximum de vraisemblance a l'aide du programme sharp et l'addition des donnees d'un cristal natif au calcul des phases ont ete decisifs pour l'obtention d'une carte de densite electronique interpretable. Le modele atomique a ete affine a 2,2 angstrom. Le repliement de la cry ne montre de similarites de topologie avec aucune autre proteine. La structure consiste en six helices et un motif en bec-de-cane, dont la sequence est hautement conservee dans la famille des elicitines, compose d'un feuillet beta antiparallele et d'une boucle omega. On suppose que ce motif est un site majeur de reconnaissance pour un recepteur ou/et un ligand potentiel(s). Nous avons identifie deux autres sites de liaison semblant etre correles au niveau d'activite necrotique des elicitines