Abstract FR:

Nous avons modelise la structure du centre reactionnel (cr) bacterien de rhodobacter capsulatus en utilisant son homologie structurale presumee (fort pourcentage d'identite de sequence) avec la structure determinee experimentalement de rhodopseudomonas viridis ainsi que des calculs de mecanique moleculaire. Dans un premier temps nous avons parametrise la fonction d'energie de mecanique moleculaire pour les cofacteurs du cr. Puis nous avons transfere autant d'information structurale que possible du cr de rps. Viridis: nous avons transfere a rb. Capsulatus les coordonnees du brin peptidique et des chaines laterales topologiquement identiques. Les chaines laterales non-identiques ont ete placee par des calculs d'energie potentielle. Les interactions pigments-proteine ont ete optimisees par minimisation d'energie et recuit simule. Nous avons egalement modelise le mutant d#l#l du cr de rb. Capsulatus ainsi que plusieurs de ses revertants. Les modeles structuraux sont en accord qualitatif avec une serie de donnees spectroscopiques, qu'ils aident a interpreter. La structure obtenue pour rb. Capsulatus est comparee a celles disponibles pour rps. Viridis et rhodobacter sphaeroides. Ce travail suggere que la partie fonctionnellement active du cr est structuralement mieux conservee entre ces especes que la partie inactive. En particulier, nous trouvons que la bacteriochlorophylle accessoire et la bacteriopheophytine de la partie inactive du cr sont orientees differemment dans rb. Capsulatus par rapport a leurs positions dans rps. Viridis et rb. Sphaeroides. Par ailleurs, la modelisation structurale aide a comprendre la perte de la liaison de la bacteriopheophytine de la partie active dans le mutant d#l#l, ainsi que sa restauration dans les revertants