Abstract FR:

Les catalases sont des enzymes tetrameriques de 200 a 330 kd realisant la dismutation de l'eau oxygenee. Cette reaction a lieu dans un site heminique situe a environ 0. 2 nm sous la surface de la proteine. Certaines catalases sont capables de fixer sur un site peripherique un cofacteur de type nadph, qui sous certaines conditions peut etre oxyde en nadp+. La catalase d'un mutant resistant a l'eau oxygenee de la bacterie proteus mirabilis a ete cristallisee avec et sans nadph dans le groupe d'espace p6#222. Les parametres de mailles sont a egal, b egal 11. 2 nm, c egal 25. 0 nm. La structure de cette catalase a ete resolue par la methode du remplacement moleculaire a l'aide de la structure de la catalase de foie de buf, a une resolution de 0. 22 nm pour la proteine sans nadph et de 0. 31 nm pour la structure avec nadph. La structure compte 477 residus, 12 helices alpha et 8 brins beta. L'heme est legerement incurve. La proteine comprend une methionine sulfone dans son site actif. Ce residu ne devrait cependant intervenir dans le mecanisme catalytique. Les changements structuraux entre les formes sans et avec nadph sont minimes. Toutefois, le noyau imidazole d'une histidine, his-284, tourne de 30 pour fixer a la fois la partie pyrophosphate et la partie amide du nadph. Une serine, ser-196, pourrait se trouver sous certains conditions sous forme radicalaire et capter l'un des electrons du nadph, lors de l'oxydation du cofacteur en nadp#+. Des mutations sont envisagees pour valider cette hypothese et mieux comprendre le mecanisme catalytique des catalases heminiques