Abstract FR:

Une analyse structurale et fonctionnelle des glycoproteines d'enveloppe de vih est realisee. L'analyse biochimique precise la caracterisation des oligomeres de glycoproteines necessaires a la propagation virale. Une analyse mutationnelle demontre que le domaine en leucine zipper n'assure pas l'oligomerisation des glycoproteines a l'etat initial mais qu'il joue un role essentiel au cours des processus fusiogienes declenches par la fixation des glycoproteines a leur recepteur. Une methode d'analyse qui quantifie les fusions cellule-cellule ou virus-cellule mediees par les glycoproteines d'enveloppe de vih est developpee et est appliquee a 60 mutants ponctuels de la boucle v3 de vih-1. Elle montre que la boucle v3 joue un role plus important au cours de la penetration du virion qu'au cours de la realisation de syncytia. Elle temoigne de la complexite des interactions qui devraient avoir lieu entre la boucle v3 et ses hypothetiques recepteurs. Enfin une analyse fonctionnelle par evaluation competitive en trans (a. F. E. C. T) montre a l'aide de mutants transdominants que les processus fusiogenes qui aboutissent a la constitution de syncytia sont differents de ceux qui permettent l'infection d'une cellule par un virus. Les unites fonctionnelles autonomes impliquees dans ces evenements different tant dans le nombre de glycoproteines d'enveloppe mis en uvre que dans les cooperations entre protomeres qui s'y etablissent