thesis

Etude des cholinestérases : polymorphisme et interactions moléculaires, régulation de la synthèse des formes asymétriques, distribution tissulaire

Defense date:

Jan. 1, 1985

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Institution:

Paris 7

Disciplines:

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Abstract FR:

Le présent travail porte sur les cholinestérases (acétylcholinestérase, AChE, EC 3117 et pseudocholinestérase, ΨChE, EC 3118) que j'ai étudiées à la fois par des techniques histochimiques et des techniques biochimiques. Les principaux résultats concernent d'une part le polymorphisme moléculaire de l'AChE et de la ΨChE (formes moléculaires, variation dans la structure des sous-unités catalytiques) et d'autre part la distribution tissulaire de l'AChE dans le muscle squelettique et la régulation physiologique de la synthèse des formes asymétriques d'AChE dans ce tissu. La thèse débute par un exposé sur la structure des molécules d'AChE des organes électriques d’Electrophorus et de Torpedo, basé sur le modèle proposé par le groupe de Jean Massoulié : l'enzyme peut présenter six types de structures quaternaires : Al2, A8, A4, G4, G2, G1. Le deuxième chapitre de la première partie présente des résultats expérimertaux portant sur l'AChE des organes électriques de la Torpille. Il existe un polymorphisme des sous-unités catalytiques de l'enzyme qui se superpose au polymorphisme des structures quaternaires. Trois types de sous-unités catalytiques sont mis en évidence : une sous-unité dc 76-80 kD qui correspond à des dimères hydrophobes ne comportant pas de ponts S-S intercaténaires, solubilisés à basse force ionique en absence de détergent (extrait LSS). Une sous-unité de 69 kD qui correspond à la majeure partie des dimères hydrophobes, associés par des ponts S-S, solubilisés en présence de détergent (extrait DS). Une sous-unité de 72 kD constituant des formes asymétriques solubilisées à haute force ionique (extrait HSS). . .