Abstract FR:

Depuis leur recente caracterisation moleculaire chez les mammiferes, les canaux hydriques sont connus sous le terme d'aquaporines (aqp) et appartiennent a la famille des proteines transmembranaires mip (major intrinsic protein). Dans un premier temps, nous avons clone par des techniques de rt-pcr, a partir d'arn de vessie de la grenouille rana esculenta, un canal hydrique d'amphibien, appele fa-chip. La fa-chip appartient au premier sous-groupe des aquaporines (aqp1) de par son profil d'hydropathie, son identite de sequence avec l'aqp1 de mammifere et sa fonction de canal hydrique. De plus, sa presence dans des nombreux tissus d'amphibien a forte permeabilite hydrique et sa localisation dans l'endothelium et le mesothelium de la vessie de grenouille suggerent un role de canal hydrique constitutif de la proteine fa-chip. Nous avons ensuite tente de definir certaines proprietes fonctionnelles et structurales des aqp par l'etude de leur selectivite lorsqu'elles sont exprimees dans des ovocytes de xenope ou reconstituees dans des proteoliposomes. Nous avons montre que la fa-chip, l'aqp1 et l'aqp2 de mammifere, outre leur permeabilite hydrique elevee, sont egalement permeables a certains solutes non charges tels que le glycerol, l'ethylene-glycol, le propanediol, la formamide, l'acetamide et le propionamide, alors qu'elles sont impermeables a des composes de taille proche (uree ou glyceraldehyde). Par consequent, la selectivite de ces canaux ne s'explique pas seulement en terme d'exclusion des solutes selon leur taille. Les aqp1 et aqp2 forment probablement des canaux de conformation semblable tandis que d'autres aqp de la famille mip telles que les aqp des plantes (tip) ou le canal glycerol glpf d'escherichia coli possedent des caracteristiques structurales distinctes