Abstract FR:

Au cours de cette etude sur les proteolipides de faible poids moleculaire du muscle cardiaque, grace a une methode d'extraction et de purification des proteolipides en milieu exclusivement organique, nous avons isole un nouveau proteolipide de 6,8 kda dont nous avons determine la sequence et avons montre qu'il appartenait a la structure membranaire de la mitochondrie. Nous avons aussi purifie et identifie differentes sous-unites des complexes enzymatiques de la chaine respiratoire de la mitochondrie. Nous avons en particulier rectifie la sequence de la sous-unite de 6,5 kda du complexe bc1. Au cours de cette etude, nous avons egalement montre l'interet de la spectrometrie de masse pour etablir la structure primaire des proteines en combinaison avec la degradation d'edman. Nous nous sommes egalement interesses au phospholambane (plb) connu comme etant le regulateur de la pompe a calcium du reticulum sarcoplasmique du muscle cardiaque via sa phosphorylation. Nous avons essaye de confirmer sa structure primaire et determiner sa structure secondaire (existence d'un pont disulfure intramoleculaire). Nous avons aussi montre par anisotropie de fluorescence que le plb etait une proteine membranaire intrinseque, en etudiant son comportement dans les bicouches lipidiques. Afin d'elucider au moins partiellement son mecanisme d'action, nous avons synthetise le peptide n-terminal du plb, phosphoryle et non phosphoryle, par synthese peptidique en phase solide et avons initie l'etude d'un changement de conformation eventuel par rmn