Abstract FR:

Le virus htlv-i (human t-cell leukemia virus type i) est associe a deux types de pathologies, une proliferation maligne de lymphocytes t (la leucemie aigue de l'adulte) et une myelopathie degenerative (la paraparesie spastique tropicale). L'entree du virus dans les cellules cibles implique des proteines d'origine virale (les proteines d'enveloppe) et une proteine cellulaire (le recepteur). Le gene d'enveloppe est traduit sous la forme d'un precurseur proteique ulterieurement clive en deux proteines matures qui sont responsables des fonctions de l'enveloppe: la proteine tmgp21 permet l'ancrage de l'enveloppe a la membrane et interagit avec la proteine de surface sugp45. Nous avons defini, par insertion aleatoire de 3 a 4 aminoacides, l'une des sous regions de l'enveloppe probablement impliquee dans les fonctions de la proteine. Ce travail nous a egalement permis de montrer que la majorite des modifications subies par les proteines d'enveloppe affecte leur maturation intracellulaire. Ceci nous a conduits a analyser de facon detaillee le processus de maturation intracellulaire de l'enveloppe d'htlv-i, et a etudier la contribution des glycosylations aux fonctions de cette proteine. Nous avons ainsi montre que les glycosylations jouent un role important dans l'interaction enveloppe-recepteur puisque toute modification du processus de glycosylation affecte ou bien la maturation intracellulaire de l'enveloppe, ou bien directement ses fonctions de liaison au recepteur. Enfin, nous avons mis en evidence que la region intracytoplasmique influence les fonctions de l'enveloppe, dans certains types cellulaires. L'ensemble de ces proprietes contribue probablement a la grande conservation de cette enveloppe observee dans les divers isolats