Abstract FR:

La nadph oxydase des neutrophiles (pmns) catalyse la reduction de l'oxygene en superoxyde (o#2) aux depens du nadph. Cet enzyme est multimerique et totalement membranaire dans l'etat active. Parmi ses constituants citons le cytochrome b#5#5#8 et une flavoproteine. Des stimuli physiologiques activent via des recepteurs specifiques la production de o#2 ainsi que d'autres reponses biologiques. D'autres agents non physiologiques, comme le phorbol myristate acetate (pma), peuvent stimuler l'enzyme. Notre premier travail s'interesse a la stimulation des pmns par des peptides n-formyles polymeriques et confirme l'importance de l'agregation des recepteurs de ces peptides lors de l'activation cellulaire. Notre second theme est l'identification de la flavoproteine par marquage d'affinite. Sur des criteres cinetiques nous avons retenu le 5-pyridoxal 5-diphosphoadenosine (plp-amp) comme marqueur d'affinite. La reduction de la base de schiff formee entre le plp-amp et l'enzyme par le borohydrure tritie, conduit a l'incorporation specifique de la radioactivite dans un peptide de l'ordre de 80 kda ou de 53 kda dans des conditions de deglycosylation. Ces caracteristiques sont similaires a celles de la grosse sous-unite de cytochrome b#5#5#8. Nous pensons donc que cette sous-unite serait la flavoproteine de l'oxydase