Abstract FR:

Après une immunisation appropriée avec l'antigène ova en acf, les cellules de rates de deux lignées des souris génétiquement sélectionnées pour leur forte (Hi/PHA) ou faible (Lo/PHA) réponse à la phytohémagglutinine (PHA), produisant un facteur stimulant la migration MStF. Le MStF s'exprime au plus haut titre dans le sn des cellules b purifiées des deux souches et en particulier des Lo/PHA. Un hybridome producteur du MStF est alors obtenu par fusion de cellules b purifiées des Lo/PHA immunes d'ova+acf avec le thyome akr bw4157. L'analyse du réarrangement des gènes de la chaine légère kappa de l'adn de l'hybridome confirme la nature b de la cellule productrice de mstf. Différentes analyses biochimiques du sn d'hybridome telles que la précipitation par les acides, la thermorésistance et l'action des protéases ne modifient l'activité MStF et montrent que le MStF n'est pas une protéine. En revanche, la neurominidase l'abolie et induit la formation de gouttes lipidiques. Ceci suggère l'existence d'acides sialiques indispensables à l'activité du MStF dont la nature serait glycolipidique. Celle-ci est confirmée par l'extraction des lipides par l'alcool ainsi que le test d'affinité hydrophode du sn actif. L'étude chromatographique du sn localise une fraction active éluée au temps 68. 9 mn qui correspondrait à la forme supposée libre du MStF dont le pm serait de 20 kda. La purification de cette lymphokine classée comme suppressive pourrait promouvoir l'étude des réactions immunes telles le rejet d'allogreffe, la transplantation et l'inflammation