Abstract FR:

Au cours de la derniere decade on a mis en evidence chez les eucaryotes un nouveau type d'ancrage des proteines a la membrane plasmique, via une structure glycosylinositolphospholipide constituant une ancre appelee gpi (glycosylphosphatidylinositol). Ce type d'ancrage est predominant chez les protozoaires parasites et implique un grand nombre de proteines de surface aux fonctions tres diverses chez les metazoaires. L'analyse structurale des ancres gpi de differentes gpi-proteines a conduit a definir un squelette de base conserve a travers l'evolution: ethanolamine-po4-(mannose)#3-glcnh#2-inositol-po4-lipide. Ce travail de these a porte sur l'etude des gpi-proteines d'un protozoaire cilie la paramecie. Chez ce protozoaire, il avait ete demontre que les antigenes de surface (agss), proteines recouvrant toute la surface cellulaire et appartenant a une famille multigenique dont l'expression est controlee par des facteurs environnementaux, etaient des gpi-proteines. En combinant des techniques permettant l'identification des gpi-proteines et des techniques de fractionnement cellulaire pour obtenir la membrane plasmique ciliaire ou interciliaire, nous avons dresse l'inventaire des gpi-proteines chez differentes souches de paramecium primaurelia et et p. Tetraurelia. Nous avons ainsi montre que chez la paramecie l'ancrage des proteines a la membrane plasmique par une structure gpi etait predominant, et qu'a cote des agss, il existait une autre categorie de gpi-proteines majoritaires, qu'on a appelee sgps (surface gpi-proteins). Ces proteines, comme les agss, sont polymorphes, ont une expression variable en fonction de la temperature, et sont donc soumises aussi au phenomene de variation antigenique. Nous avons mis en evidence au niveau de la membrane plasmique interciliaire, en plus des gpi-proteines observees au niveau de la membrane plasmique ciliaire (ags et sgps), d'autres gpi-proteines. Il existe donc parmi les gpi-proteines de la paramecie une categorie localisee exclusivement dans la region interciliaire. Ceci pose le probleme des mecanismes mis en jeu, conduisant, au sein des gpi-proteines, a la segregation dans des domaines membranaires particuliers. L'analyse de la partie lipidique des ancres des gpi-proteines majoritaires (ags et sgps), conduite respectivement a 23c et a 32c, temperatures ou se manifeste la variation antigenique, a montre que le lipide d'ancrage etait une ceramide dont la structure variait en fonction de la temperature. Les differences structurales observees concernent uniquement les acides gras