Abstract FR:

Ce travail presente dans une premiere partie la purification et la caracterisation des differentes proteines constituant la fraction caseique du lait de jument. Les resultats obtenus montrent la presence d'au moins trois classes de proteines dans le complexe caseique du lait : les caseines alpha s 1, les caseines alpha s 2 et les caseines beta. Aucun homologue de la caseine kappa bovine n'a ete mis en evidence. Les caseines du lait de jument sont heterogenes. Les caseines beta se separent en 5-6 fractions par chromatographie echangeuse d'anions. Cette heterogeneite est principalement due a des differences de substitution de la meme molecule par des groupes phosphate. Les caseines alpha s 1 sont resolues en 4 doubles bandes et les caseines alpha s 2 en 2-3 bandes par focalisation isoelectrique. Les caseines sont presentes dans les proportions suivantes : 41% de caseines alpha s 1 et alpha s 2, 51% de caseines beta et 8% de caseines gamma. Le devenir des proteines dans le lait de jument fermente (koumiss) a ete etudie dans une seconde partie. Une activite inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine (eca) a ete mise en evidence dans le koumiss. Deux souches productrices de substances presentant une activite inhibitrice de la croissance d'escherichia coli ont ete isolees du levain de koumiss et partiellement caracterisees.