Les propriétés fonctionnelles des protéines du lactosérum : Étude modélisée avec la beta -lactoglobuline
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Nancy 1Disciplines:
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L'amélioration des propriétés fonctionnelles des protéines est un des principaux moyens envisagé actuellement pour l'essor des industries de sa transformation. L'utilisation de concentrés protéiques de lactosérum industriels montre ici combien il est difficile d'apprécier les modifications physico-chimiques intervenant lors du traitement enzymatique ou thermique dans un mélange complexe. L'étude modélisée est alors réalisée avec la beta -lactoglobuline isolée par une méthode originale de fractionnement en "batch" du lactosérum. Différents traitements enzymatiques et thermiques sont appliqués et leur influence sur les propriétés de surface est analysée par mesure du pouvoir émulsifiant et de la tension superficielle, en prenant en compte les modifications structurales survenues. Des essais de proteo lyse de la beta -lactoglobuline native ou dénaturée (par réduction des ponts disulfurés ou traitement thermique en milieu acide) sont réalisés dans de multiples conditions de ph, de température et de rapport E/S en utilisant la "rennilase", la pepsine ou la trypsine. La beta -lactoglobuline est difficilement hydrolysable en raison de sa structure globulaire compacte et l'hydrolyse enzymatique n'induit pas d'amélioration du pouvoir émulsifiant. Le traitement thermique en milieu acide dilué entraîne un remaniement profond de la structure qui consiste principalement en des coupures de liaisons peptidiques et en des associations de fragments donnant des agrégats de poids moléculaire supérieur à celui de la beta -lactoglobuline. Ces produits montrent une activité à l'interface élevée, suite à une adsorption et un réarrangement plus efficace et des intéractions plus fortes au niveau du film interfacial. On enregistre une forte amélioration du pouvoir émulsifiant (augmentation de 100 %). Cette étude associée aux données récentes sur la structure tridimensionnelle de la beta -lactoglobuline, montre et explique le comportement de cette protéine vis-à-vis de l'hydrolyse enzymatique et du traitement thermique en milieu acide