Abstract FR:

Les pollens de graminees sont responsables d'un nombre important d'allergies respiratoires, le pollen du dactyle (dactylis glomerata) se situe dans notre pays au premier rang de ce type d'affection. L'allergene glycoproteique majeur du pollen de dactyle, dac g i, a ete purifie par isoelectrofocalisation preparative et chromatographie. La partie glycanique d'une fraction allegenique heterogene dac g i:m a ete partiellement caracterisee. Elle est composee de 7 oligosaccharides de structures voisines. La glycoproteine dac g i purifiee contient 4% de sucres, les monosaccharides la composant etant semblables a ceux de deux autres allergenes dac g iv et dac g ix avec lesquels elle presente des interactions. Au cours de cette etude, les limitations de certaines methodes usuelles d'analyse de glycoproteines sont apparues. En consequence, nous nous sommes attaches a etendre les possibilites de la spectrometrie de masse, par ionisation fab, a l'analyse structurale des glycanes. Nous avons montre que le greffage de groupements hydrophobes par amination reductrice sur des oligosaccharides permet un gain important en sensibilite. Nous avons egalement montre que l'etude de la decomposition d'adduits formes entre des glycosides de methyle et des cations de metaux de transition permet de differencier les anomeres ( et ) d'un meme glycoside de methyle. Cette differenciation, jusqu'alors impossible par un spectrometrie de masse, est particulierement aisee avec le cation ag#+