Abstract FR:

La 5-aminolévulinate deshydratase (E. C. 4. 2. 1. 24 ; 5-ALAD) est une enzyme oligomérique qui permet la synthèse du porphobilinogène à partir de l'acide aminolévulinique. Son étude après différents traitements par des antibiotiques, des plantules de radis, montre après une analyse par des techniques immunochimiques, une relation étroite entre l'activité enzymatique et la quantité de protéines. Le traitement par la gabaculine induit une inhibition d'environ 75% de l'activité 5-ALAD, ainsi qu'une augmentation de la concentration endocellulaire de l'α-cétoglutarate par rapport à un témoin non traité. Ce cétoacide est un précurseur de l'acide glutamique dans les chloroplastes. Un rôle régulateur de ce cétoacide in vivo sur la synthèse des chlorophylles, est envisagé. L'analyse de la 5-ALAD par des techniques d'immunoempreintes fait apparaître des sous-unités de tailles différentes (37 et 40 kDa) aussi bien chez le radis que chez le tabac. Cependant, seul le tabac sauvage montre une bande immunodétectée a 55 kDa. Différentes hypothèses sur son rôle et son identité sont envisagées en relation avec les travaux récents. L'étude de la 5-ALAD extraite des deux souches de tabac montrent, chez le mutant albinos une activité enzymatique supérieure d'un facteur 6 à celle du tabac sauvage.