Abstract FR:

La transformation initiale d'energie solaire en energie chimique s'effectue au sein du centre reactionnel. Le couplage des transferts de protons et d'electrons y implique la reduction et la protonation d'une quinone q#b. La determination de la structure tridimensionnelle de la proteine et l'utilisation de techniques de mutagenese dirigee facilitent les etudes sur les transferts de protons et d'electrons dans cette proteine. Les proprietes fonctionnelles des centres reactionnels de rhodobacter capsulatus isoles a partir de revertants et mutants ont ete caracterisees en utilisant les methodes de spectroscopie d'absorption resolues en temps. Les residus serl223, aspl213 et glul212 ont ete identifies comme essentiels dans la donation ultime des protons a q#b padock et al. (1989) proc. Natl. Acad. Sci. Usa : 86, 6602 ; takahashi et wraight (1992) biochemistry 31 : 855. Mes resultats obtenus par la caracterisation fonctionnelle des souches ou une mutation additionnelle compense la mutation initiale glul212gln montrent que la fonction du glu212 peut etre facilement remplacee par des changements locaux de sequence et/ou de structure. La plupart des mutations de compensation au niveau de la poche proteique q#b rendent le potentiel electrostatique plus negatif. Certaines mutations additives induisent des changements structuraux qui peuvent conduire a la formation d'une cavite contenant des molecules d'eau impliquees alors dans le transfert de protons. Ces resultats montrent que dans le centre reactionnel bacterien des voies alternatives de transfert de protons peuvent etre activees en absence de glul212. Dans les souches ou le glu212 a ete remplace un residu non protonable (gln ou ala), les mesures de stchiometrie de prises de proton consecutives a par la formation de q#a ou q#b montrent que le glul212 contribue a la stabilisation de formes q#a#- et q#b#- au dessus de ph 8,5. Cela indique qu'il existe une communication electrostatique entre les sites de fixation de q#a et q#b.