Abstract FR:

Le mecanisme enzymatique de l'atpase-atpsynthase mitochondriale de schizosaccharomyces pombe a ete etudie par l'utilisation de deux revertants partiels, possedant une mutation ponctuelle situee dans une zone de fixation des nucleotides sur les sous-unites alpha (r3. 51) ou les sous-unites beta (r4. 3) de l'enzyme. L'activite atpasique est peu alteree chez le r3. 51 a la fois avec l'enzyme membranaire (smp) et avec la partie atpase purifiee (f1). Les smp et le f1 du r3. 51 sont moins sensibles que la souche sauvage aux anions activateurs (bicarbonate) ou inhibiteurs (azoture). De plus, la cooperativite negative d'hydrolyse de l'atp, specifique du f1 est observee chez le r3. 51 uniquement a ph acide, apres addition d'azoture ou apres marquage covalent des sites non catalytiques par un analogue de nucleotide. Ainsi, la mutation du r3. 51 altere la fonction d'un site regulateur implique dans la cooperativite negative. Les smp du r4. 3 ont au contraire une faible activite atpasique qui est fortement stimulable par le bicarbonate et tres sensible a l'azoture. Ainsi, la mutation du r4. 3 renforce l'affinite de l'enzyme pour l'adp. Sur les mitochondries phosphorylantes isolees par une nouvelle methode de lyse enzymatique de la paroi, ni les activites respiratoires ni la synthese d'atp ne sont alterees par les mutations par rapport a celles de la souche sauvage