Abstract FR:

L'immobilisation d'oligopeptides sur des supports de polypropylene prefonctionnalises a ete envisagee dans le but de valoriser une proteine naturelle : la sericine. Deux approches ont ete etudiees : la synthese de nouveaux macromonomeres oligopeptidiques et la modification chimique de surfaces reactives. La premiere voie a necessite une etape de modelisation. Deux series d'oligopeptides modeles de tailles differentes, a extremite c-terminale benzylamide, ont ete synthetisees par condensation peptidique (n3) et par oligomerisation de n-carboxyanhydrides (n10). Les aminoacides retenus sont la glycine, la l-alanine, la l-leucine, la l-benzylserine et le l-benzylaspartate. Le chlorure d'acryloyle a permis d'introduire une insaturation vinylique aussi bien en milieu organique que biphasique. Cependant, pour des degres de polymerisation superieurs a 3 et a l'exception du benzylaspartate, l'insolubilite reduit le taux de fonctionnalisation. L'homo- et la copolymerisation radicalaire avec l'acrylamide sont limitees par l'insolubilite des monomeres ; des faibles masses sont obtenues. La fonctionnalisation de la sericine selon la meme technique ne conduit a des resultats satisfaisants qu'a partir de fractions prealablement purifiees. La seconde voie, dont les applications industrielles sont prometteuses, a consiste a etudier le greffage de la 2-vinyl-4,4-dimethyl-2-oxazoline-5-one (vdm) sur des films ou des tissus preirradies par faisceau d'electrons. Les copolymeres ont ete caracterises par spectroscopie ir, rmn #1#3c du solide et esca et la teneur en greffons a ete determinee par dosage potentiometrique. Les surfaces reactives peuvent etre modifiees en milieu organique ou aqueux par des amines simples ou des peptides dans des conditions douces. L'immobilisation de la sericine peut etre realisee sur ces supports a partir des bains bruts de decreusage par simple immersion. La meme technique a ete appliquee avec succes a une solution de proteines issues des graines du coton.