Synthese et aromatisation des 19-norandrogenes par le placenta equin. Action d'inhibiteurs et inactivateurs pharmacologiques sur l'activite de l'aromatase
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L'aromatase placentaire equine est une enzyme du reticulum endoplasmique qui transforme les androgenes en estrogenes. Contrairement a l'aromatase microsomiale placentaire humaine, l'aromatase microsomiale placentaire equine, ainsi que le p-450#a#r#o#m testiculaire equin purifie, aromatisent les 19-norandrogenes legerement plus efficacement que les androgenes, bien qu'ils aient une affinite tres superieure pour les androgenes. L'aromatase testiculaire equine est constituee d'une reductase (82 kda) et d'un p-450#a#r#o#m (53 kda) de nature glycoproteique. Contrairement a l'aromatase humaine, l'elimination de la partie glycosidique ( 2 kda) du p-450#a#r#o#m purifie n'affecte pas son activite. Alors que l'activite de la reductase n'est pas alteree, celle du p-450#a#r#o#m est diminuee par les inhibiteurs pharmacologiques de l'aromatase humaine. La synthese de la 19-hydroxyandrostenedione, de la 19-oxoandrostenedione et de l'estrone est reduite lors de l'inactivation de l'aromatase purifiee par la 4-hydroxyandrostenedione en presence de nadph. Nous montrons ici que le placenta de jument est capable de synthetiser in vitro des 19-norandrogenes et que cette synthese est inhibee par les inhibiteurs de l'aromatase