Abstract FR:

Un complexe constitue de phosphoribulokinase et glyceraldehyde 3-phosphate deshydrogenase a ete isole a partir de chlamydomonas reinhardtii. Ce complexe est dissocie en presence d'agents reducteurs tels que le dtt et la thioredoxine, et par dilution. Cette depolymerisation est reversible et le complexe reconstitue a les memes caracteristiques que le complexe natif. La phosphoribulokinase acquiert de nouvelles proprietes grace a son association a la glyceraldehyde 3-phosphate deshydrogenase. Une augmentation de l'activite de la phosphoribulokinase a l'etat oxyde et une activation non-michaelienne par la thioredoxine sont obtenues. Ces proprietes produites par l'association montrent qu'il existe un transfert d'information entre les deux proteines du complexe. Nous avons etudie les aspects thermodynamiques de ce processus (transfert d'information). Comme consequence de l'association des deux enzymes, la phosphoribulokinase gagne de l'energie libre qui peut etre utilisee pour changer ses proprietes. Par ailleurs, nous avons explore les bases moleculaires du processus de reconnaissance entre les deux enzymes. L'arginine 64 dans la phosphoribulokinase est implique directement ou indirectement dans l'interaction avec la glyceraldehyde 3-phosphate deshydrogenase.