Abstract FR:

Les modifications du gluten de ble par voie enzymatique ont ete realisees par des proteases qui sont la pepsine, la trypsine, la neutrase, la collagenase, l'alcalase, la chymotrypsine, et la thermolysine. Les conditions d'hydrolyse ont ete selectionnees et controlees de facon a limiter la degradation du gluten natif. Mais avec des transformations suffisantes pour faire apparaitre les proprietes de solubilite a tous les ph qui permettent l'expression des proprietes de surface. La caracterisation des hydrolysats a montre que l'action enzymatique produit une grande diversite de fragments de tailles differentes. Certaines especes moleculaires sont majoritaires et specifiques de l'action d'une enzyme en fonction du degre d'hydrolyse. Les premiers stades de degradation produisent des fragments de 30-38000 selon la nature de l'enzyme et des peptides de plus faibles masses. Lorsque l'hydrolyse est prolongee, les masses moyennes des fragments varient de 12 a 15000. L'etude des proprietes de solubilite a permis de comparer l'efficacite des enzymes a solubiliser le gluten par un nombre limite de coupure; la chymotrypsine, la neutrase et la pepsine sont particulierement efficaces. L'action de certaines proteases, comme la neutrase, ameliore la formation et la stabilite des emulsions et des mousses du gluten pour des conditions experimentales determinees. L'incidence de facteurs determinants dans l'expression des proprietes fonctionnelles comme le degre d'hydrolyse des hydrolysats et le ph ont ete precises de facon a fixer les limites d'utilisation des hydrolysats du gluten dans une preparation alimentaire. Les essais effectues pour definir la composition en peptides des hydrolysats fonctionnels ont permis de reconnaitre un peptide de 35000 et d'hydrophobicite elevee (equivalente a celle d'une gliadine de type ), on pense que ce peptide jouerait un role essentiel dans le comportement du gluten aux interfac