Abstract FR:

Nous avons mis en evidence chez aspergillus niger, une activite gtpase qui est souvent une des fonctions des proteines g, connues pour fixer et hydrolyser le gtp. L'utilisation d'analogues non hydrolysables du gtp et du gdp a permis d'etudier les modalites de leur fixation et la localisation des proteines impliquees. Un fractionnement cellulaire met en evidence des localisations distinctes pour ces proteines particulieres. En effet, apres electrotransfert sur nitrocellulose, les anticorps anti-site de fixation du gtp revelent l'existence de 6 proteines g dans le cytosol. Une separation des fractions membranaires montre l'existence d'une seule proteine g dans les vesicules legeres. Trois msont localisees dans le rel, deux dans le rer et une seule dans la membrane plasmique. Les proteines de la moisissure different des proteines g classiques de la membrane plasmique. Les proteines de la moisissure different des proteines g classiques de la membrane plasmique par leur masse moleculaire plus faible (moins de 20 kda) ce qui les rangent dans la famille des petites proteines g. La fraction contenant les membranes du rel hydrolyse non seulement le gtp, mais aussi le gdp, ce qui n'est pas classique. Cette fraction presente la plus forte activite dolp-mannose synthetase. Cet enzyme intervient lors de la biosynthese des glycoproteines (a partir de gdp-mannose) qui est un processus membranaire mettant en jeu un intermediaire lipidique: le dolp-mannose. Le gdp, produit de la reaction, inhibe totalement la synthese du mannolipide. Ainsi, toute proteine modulant la quantite de gdp au niveau du site de biosynthese des glycoproteines possede un role de regulation, qui du reste, est souvent associe aux proteines g