Abstract FR:

L'adenylcyclase de bordetella pertussis est une proteine bifonctionnelle de 200 kda. Un fait exceptionnel pour un enzyme bacterien est que l'activite adenylcyclase est dependante de la calmoduline, qui est une proteine eucaryote. Nous avons effectue une etude approfondie des deux fragments complementaires obtenus par digestion trypsique limitee de l'adenylcyclase (ac) et montre qu'ils conservent une structure proche de celle qu'ils adoptent dans l'enzyme natif. Nous avons identifie des residus impliques dans la fixation de la calmoduline et mis en evidence que ce sont les interactions hydrophobes qui sont critiques. De plus, nous avons obtenu un peptide de 72 acides amines (residus 196 a 267) qui a pratiquement la meme affinite pour la calmoduline que l'enzyme natif. La caracterisation de differentes proteines modifiees par mutagenese dirigee nous a permis de proposer un modele pour l'organisation structurale du site actif de l'adenylcyclase. D'autre part, nous avons montre que la calmoduline non seulement est necessaire au processus d'activation mais intervient aussi dans la fixation de l'atp