Abstract FR:

Nous avons clone dans une souche sauvage d'escherichia coli plusieurs genes specifiant la surproduction de phosphatases acides. Cinq d'entre-eux correspondent a de nouveaux genes. Le gene agp, specifie une glucose-1-phosphatase periplasmique (agp) qui a ete purifiee a homogeneite. Des fusions entre agp et le gene phoa (phosphatase alcaline) prive de sa sequence-signal, obtenues par transposition de tnphoa, ont permis de montrer qu'agp possedait un signal d'exportation. Les proteines hybrides reagissant avec des anticorps diriges respectivement contre les phosphatases acide et alcaline, agp est bien le gene de structure de la glucose-1-phosphatase. L'une de ces fusions a ete introduite par recombinaison homologue au locus agp chromosomique et localisee a 22,5 minutes sur la carte genetique d'e. Coli. L'expression de cette fusion in vivo est independante de la concentration en phosphate mineral du milieu. Elle est stimulee par l'amp cyclique (ampc) en presence de sa proteine receptrice cap. L'inactivation d'agp sur le chromosome montre que la glucose-1-phosphatase est indispensable a la croissance sur un milieu riche en phosphate mineral contenant du glucose-1-phosphate comme seule source de carbone. La sequence nucleotidique d'agp et des regions avoisinantes indique que ce gene est transcrit comme un seul cistron. Son promoteur est precede d'une probable region regulatrice. La proteine agp presente une homologie marquee avec la phosphoanhydride phosphohydrolase, produit du gene appa. Ces deux genes pourraient avoir une origine commune