Abstract FR:

La production de protéines recombinantes d'intérêt thérapeutique dans des plantes transgéniques connaît actuellement un essor considérable. En outre, des anticorps monoclonaux fonctionnels ont pu être exprimés dans du tabac transgénique. La plupart des protéines d'intérêt sont N-glycosylées et cette N-glycosylation est fondamentale à l'acquisition par la protéine de la conformation active. Afin d'évaluer la capacité des cellules de tabac à glycosyler des protéines recombinantes complexes, nous avons analysé dans un premier temps, la N-glycosylation de glycoprotéines endogènes de tabac, ainsi que la N-glycosylation d'une glycoprotéine modèle, l'invertase de carotte, exprimée de façon recombinante dans des cellules de tabac en culture. Puis, nous avons analysé la N-glycosylation d'un anticorps de souris, l'anticorps Guy's 13, dont l'expression dans du tabac transgénique a été réalisée par l'équipe de J. Ma (Guy's Hospital, Londres). Nous avons comparé la N-glycosylation des deux sites de N-glycosylation de l'anticorps Guy's 13 produit chez la souris ou dans du tabac transgénique. Cette étude a permis de démontrer que bien que les structures des N-glycannes diffèrent, la N-glycosylation introduit par la plante transgénique sur l'anticorps recombinant, est suffisante à l'acquisition d'une structure fonctionnelle. L'analyse structurale détaillée de l'anticorps recombinant associée aux résultats préliminaires obtenus par l'équipe de J. Ma sur l'activité biologique de cet anticorps, constitue la première étude comparée d'une glycoprotéine de mammifères produite dans une plante transgénique.