Abstract FR:

Les transferts d'electrons dans les cytochromes c#3 tetrahemiques et le cytochrome c#7 trihemique ont ete etudies par spectroelectrochimie en couche mince. Trois techniques spectroscopiques appartenant au domaine optique, qui offrent des temps d'observation tres courts, ont ete utilisees, l'absorption visible, le dichroisme circulaire et la resonance raman, de facon a detecter toute perturbation d'origine electronique et vibrationnelle qui accompagnerait le transfert d'electrons. Dans le cas des cyt. C#3 de desulfovibrio vulgaris hildenborough (d. V. H. ) et de desulfovibrio desulfuricans norway (d. D. N. ), le transfert d'electrons s'effectue via un intermediaire correspondant a la reduction de l'heme de plus haut potentiel pour le cyt. C#3 d. V. H. , du 2#e#m#e heme de plus haut potentiel pour le cyt. C#3 d. D. N. Ces intermediaires presentent des spectres raman modifies au niveau des vibrations des substituants de l'heme et des deformations hors du plan du cycle tetrapyrrolique. Leurs signaux de dc sont perturbes, particulierement dans le cas du cyt. C#3 d. D. N. , ou un signal specifique est observe pour l'etat semi-reduit. Ceci montre une perturbation de l'environnement des hemes, revelant un changement conformationnel. Dans le cas du cyt. C#3 d. V. H. H25m, dans lequel l'histidine 6#e#m#e ligand axial de l'heme iii est remplacee par une methionine, deux intermediaires sont mis en evidence: le 1#e#r correspond a l'oxydoreduction de l'heme iii mute, le 2#e#m#e correspond au changement conformationnel observe pour le cyt. Sauvage. Les cyt. C#3 d. V. H. Et d. D. N. Associes a un heteropolyanion, mimant une proteine partenaire redox des cytochromes, ont egalement ete etudies: on observe l'existence d'un intermediaire, jusqu'a ce que la taille du polyanion soit suffisamment grande pour qu'il interagisse avec deux des hemes. Enfin le cyt. C#7 de desulfuromonas acetoxidans a ete etudie et caracterise dans ses deux etats d'oxydation ; le transfert d'electrons se fait via un intermediaire, dont les caracteristiques electronique et vibrationnelle different peu de celles presentees par la combinaison 2/3 cyt. C#7(feiii)#3 + 1/3 cyt. C#7(feii)#3. L'ensemble de ces resultats permet d'etablir que c'est l'oxydo-reduction de l'heme iv qui declenche la transition conformationnelle observee au cours du transfert d'electrons