Abstract FR:

Les proteines g possedent un site de liaison pour le gdp ou le gtp defini par 5 motifs conserves de la sequence. L'activation de la proteine resulte de la substitution du gdp par le gtp et la desactivation de l'hydrolyse du gtp. L'activation artificielle des proteines g par les complexes fluores de l'aluminium et du beryllium ne requiert pas requiert pas la dissociation du gdp car ces complexes se positionnent a l'extremite du gdp et imitent la presence d'un troisieme phosphate. Bien que ne formant pas de complexes avec le fluor en solution, le magnesium permet, a haute concentration de fluor, l'activation des proteines g. Nous montrons que ce mecanisme resulte de la formation d'un complexe mgf#3 en lieu et place d'un phosphate gamma. Par leur changement binaire de conformation, certaines proteines g sont au centre de cascades enzymatiques appelees transductions. Dans la transduction visuelle, le signal electrophysiologique faisant suite a l'absorption d'un photon s'arrete en moins d'une seconde, suggerant une desactivation aussi rapide de la transducine, la proteine g de cette transduction. Cependant, nous montrons que, in vitro, la constante de temps de desactivation de la transducine par hydrolyse du gtp est de 20 s. . L'interaction de la transducine avec la sous-unite gamma de la phosphodiesterase, l'effecteur de la transducine, n'accelere pas la gtpase. D'autres facteurs seraient essentiels a la desactivation rapide de la transducine. La proteine gap accelere la gtpase des proteines g de la famille ras. Nous avons substitue un acide amine de ras par un tryptophane en position 56 ou 64. Les variations de fluorescence de ce tryptophane permettent de mesurer les cinetiques d'activation et de desactivation de ras. Gap interagit avec les deux mutants (l56w et y64w), accelere la gtpase de l65wras d'un facteur superieur a 10000 mais est sans effet sur la gtpase du mutant y64wras