Abstract FR:

Les glycoproteines de la cellule de kurloff (ck) ont ete etudiees par affinoblotting au moyen d'un assortiment de lectines. Les glycoproteines majeures de la ck se sont revelees cona-, uea-, psa-, pha-e-, wga-, et sna-positives. Sensibles a la peptide n-glycosidase f, ces glycoproteines non retenues sur deae cellulose sont apparues constituees de n-glycosylproteines au moins triantennees de type complexe, de n-glycosylproteines de type hybride porteuses de residus glcnac bissectants, de residus fucosyls et d'acides sialiques lies en alpha (2-6). Leur pna- et dsa-negativite ainsi que leur resistance a la o-glycannase y montrent l'absence ou la tres faible representation des liaisons o-glycosidiques. La quasi-totalite de la fraction sialylee en alpha (2-6) des glycoproteines majeures est apparue constituee de phosphatases acides. Leur forte liaison a la cona sepharose indique qu'il s'agit d'hydrolases n-glycosylees de type hybride. Les glycoproteines polyanioniques non sulfatees de la ck se sont revelees cona-, sna-, wga-, et pha-e-positives, y indiquant donc la presence de residus bissectants et d'acides sialiques lies en alpha (2-6). De plus, la presence de chainons polysialyles en alpha (2-8) a pu etre etablie par leur immunoreactivite avec un anticorps monoclonal antiacide polysialique. Leur sensibilite a l'endo-n-acysialidase, qui hydrolyse specifiquement de tels chainons polysialyles, a egalement ete demontre. Enfin, le marquage des structures sialylees en alpha (2-6) de la ck par sna, est apparu comme une propriete affinohistochimique extremement selective des ck thymiques