Abstract FR:

La serine/threonine kinase pkr est une des proteines induites par l'interferon, la mieux caracterisee. Le clonage de l'adnc de la pkr humaine et son expression dans des cellules murines a permis de demontrer son activation par autophosphorylation et la phosphorylation d'eif-2 au cours d'une infection par emcv, et a permis d'etablir sa participation dans l'effet antiviral de l'interferon. Nous decrivons ici la caracterisation biochimique d'une nouvelle proteine de 48 kda, induite par l'interferon gamma, et reconnue par un serum polyclonal anti-pkr, et demontrons qu'il ne s'agit pas d'un produit de degradation de celle-ci. Nous decrivons egalement le clonage de deux adnc codant pour cette proteine, et demontrons qu'en fait, la p48 semble etre un complexe proteique compose d'au moins deux phosphoproteines (substrats potentiels pour serine/threonine kinases), hautement apparentees. Nous montrons qu'in vitro, ce complexe est un substrat pour la pka, mais non pour la pkr. La fonction cellulaire du complexe reste neanmoins a determiner. Le fait qu'il soit exprime dans toutes les cellules analysees, qu'il soit regule par l'interferon au niveau transcriptionnal et traductionnel, et que l'expression en cellules d'insectes d'une des deux proteines le composant, soit toxique pour les cellules, laisse supposer que ce complexe doit avoir une fonction importante pour la cellule