Abstract FR:

Ce travail porte sur la caracterisation biochimique du complexe cytochrome b#6f de chlamydomonas reinhardtii. Dans un premier volet, la topologie du complexe a ete examinee. Apres avoir mis en evidence une nouvelle petite sous-unite, petl (en collaboration avec j. -d. Rochaix, y. Takahashi et p. Joliot, chapitre 3), le mode d'association avec la membrane des petites sous-unites a ete caracterise et l'orientation par rapport a la membrane petm a ete etabli (collaboration avec c. De vitry, chapitre 3). Le mode d'association avec la membrane de la proteine de rieske, qui etait alors sujet a polemiques a egalement ete etudie. Nous avons demontre, en collaboration avec c. De vitry, que cette sous-unite est extrinseque, et qu'elle est associee au complexe par des interactions de type hydrophobe (chapitre 2). Le deuxieme volet a porte sur l'etude de l'etat d'oligomerisation du complexe purifie (chapitre 4). Il a ete etabli qu'il s'agit d'un dimere, et les conditions qui induisent la monomerisation ont ete definies. Cet evenement est lie a la delipidation du complexe, et plusieurs intermediaires de delipidation ont ete isoles, en particulier un dimere sans proteine de rieske. Le role de la petite sous-unite petl dans ce processus a ete examinee. La connaissance acquise concernant la transition dimere/monomere et ses causes ont ete et seront tres utiles dans la realisation de projets en cours touchant a la cristallisation 2d et 3d et a la mise au point d'un agent pontant transmembranaire.