Abstract FR:

Afin de mieux cerner le probleme de la relasion structure-activite de certaines hemoproteines, deux approches distinctes et complementaires ont ete abordees: l'approche biomimetique et l'etude du systeme naturel. L'environnement proche du site actif des hemoproteines a ete modelise a partir de composes superstructures: porphyrines a anses de panier. L'etat magnetique de l'ion fer engage dans un complexe porphyrinique depend du nombre et de la nature de ses coordinats axiaux. Les spectroscopies de resonance magnetique nucleaire et de resonance paramagnetique electronique permettent de decrire de facon precise des differents etats de spin des complexes ferriques et ferreux ainsi que leurs structures electroniques et stereochiques. A partir des donnees experimentales obtenues, il a ete possible de mettre en evidence pour la premiere fois la pentacoordination et/ou l'hexacoordination intermoleculaire de l'ion fer central. La deuxieme partie concerne l'etude par resonance magnetique nucleaire des chaines alpha carboxylees isolees de l'hemoglobine humaine. A partir des techniques rmn bidimensionnelle, les attributions de resonances a plusieurs residus d'acides amines des poches proximale et distale de l'heme sont proposees. Les deplacements chimiques calcules a partir des coordonnees cristallographiques obtenues pour la sous-unite alpha dans le tetramere sous forme carboxylee ont ete compares aux deplacements chimiques experimentaux. Il apparait que la structure tertiaire de la pochec de l'heme de la chaine alpha carboxylee isolee en solution ou associee dans l'hemoglobine humaine sous forme cristalline est globalement conservee