Abstract FR:

La reponse de l'activite d'un enzyme a un changement de la concentration totale de ses ligands est etudiee dans des cas ou la concentration de l'enzyme n'est pas negligeable. Dans ces conditions nous montrons qu'une cooperativite apparente peut se manifester tant pour des enzymes allosteriques que michaeliens. Nous etudions ensuite le comportement cinetique de l'aspartate transcarbamylase dans des cellules permeabilisees d'escherichia coli, dans des conditions de derepression de l'expression de ses genes. Quoique son comportement presente des differences avec celui de l'enzyme libere dans l'extrait, l'interpretation des resultats est rendue difficile par l'xistence de problemes de diffusion des substrats et des produits. Finalement, nous etudions le couplage de la diffusion des macromolecules et de transformations structurales induites par des ligands. Nous supposons que des inhomogeneites de concentrations de ligands existent dans les cellules. Nous proposons que ces transformations, pqr suite des variations de mobilite, entrainent un mouvement oriente de la macromolecule, aboutissant a une forme d'organisation dynamique. La modelisation de cas simples donne des resultats en accord avec cette proposition