Abstract FR:

Les insulin-like growth factors (igf i et igf ii) sont des polypeptides apparentes a l'insuline, qui ont un role majeur dans la croissance. Ils ont une action endocrine, paracrine et autocrine. Dans les milieux biologiques, les igfs sont associes a des proteines de liaisons (bp) de haute affinite 10(10)m(-1) qui controlent leur biodisponibilite et leurs actions au niveau de leurs cellules-cibles. Nous avons purifies a partir du liquide cephalorachidien humain (lcr) deux proteines de liaison des igfs predominant dans ce milieu: une proteine de poids moleculaire 34000 dont 19 residus d'acides amines de l'extremite nh2-terminale ont ete identifies, une autre de poids moleculaire 32000 dont les 15 acides amines nh2-terminaux ont ete identifies. Ces deux bps purifies du lcr montrent une affinite selective pour igf ii avec des constantes d'affinite (ka) estimees a 210 (10)m(-1) pour la bp 34 k et 10(11)m(-1) pour la bp 32 k qui presente la plus forte affinite connue parmi les bps isolees a ce jour. Les affinites de ces deux bps pour igf ii sont respectivement 15 et 70 fois plus grandes que pour ifg i. Les differences d'affinites relatives pour igf ii et igf i jouent certainement un role essentiel dans la biodisponibilite des ifgs et leurs interactions avec les cellules cibles