Abstract FR:

Nous avons etudie les phenomenes de reactivite multiple dans le systeme lysozyme. La structure des lysozymes de faisan et de pintade a ete determinee sous forme non complexee. Nous avons purifie et cristallise un complexe croise entre l'anticorps f9. 13. 7 dirige contre le lysozyme de poule, et le lysozyme de pintade. La structure de ce complexe a ete determinee par les methodes du remplacement moleculaire et moyennation de densite. La sequence de cet anticorps a ete etablie et son affinite pour differents lysozymes testee. La structure du complexe f9. 13. 7-lysozyme de pintade a ete affinee a la resolution de 3 angstroms. L'epitope reconnu par f9. 13. 7 sur le lysozyme est superposable a celui reconnu par un autre anticorps hyhel10, dont la structure a ete resolue par le groupe de david davies aux etats-unis. Nous comparons ensuite comment deux anticorps non homologues peuvent reconnaitre avec une affinite elevee une meme surface proteique. La specificite semble guidee par quelques interactions qui dominent l'energie d'interaction. Bien que ces deux anticorps reconnaissent la meme surface sur le lysozyme? ils reagissent differemment aux mutations qui distinguent les lysozymes des differentes especes. Dans ce sens, un epitope structural consiste en une superposition d'epitopes fonctionnels. Dans un echantillon limite d'anticorps anti lysozyme nous trouvons deux anticorps tous les deux capables de reconnaitre avec une haute affinite la meme surface sur le lysozyme. Ce resultat suggere une certaine degenerescence du repertoire immunitaire