Abstract FR:

Les destruxines sont des peptides issus du champignon entomopathogene metarrhizium anisopliae. Elles sont constituees de cinq aminoacides cyclises par un -hydroxyacide. La structure primaire des destruxines a ete etablie au moyen de la spectrometrie de masse en tandem de quadripoles, sous ionisation fab. Une etude structurale et conformationnelle menee par rmn haut champ, a permis d'observer une analogie entre la conformation des destruxines en solution et celle existant a l'etat solide. Des etudes menees in vivo chez un insecte modele, le criquet locusta migratoria, ont montre que le criquet detoxique les destruxines essentiellement au niveau du corps gras et des tubes de malpighi, et de facon moindre dans le tissu pericardial. Un des metabolites de la destruxine e a ete identifie par spectrometrie de masse: il s'agit de la destruxine e-diol correspondant a l'hydrolyse de la fonction epoxyde. En revanche, aucune metabolisation notable de la destruxine a n'a ete observee in vivo. Le comportement des destruxines a et e vis-a-vis du transport passif d'ions sodium a ensuite ete etudie par spectroscopie (rmn, ms, ir), en utilisant des modeles de membranes: les liposomes. Par comparaison avec deux ionophores classiques, la nonactine et la monensine, la destruxine e presente une propriete ionophore comparable mais dans une zone de concentration differente. La destruxine semble par contre, exempte de toute activite ionophore