Abstract FR:

Les complexes bc jouent un role central dans les chaines de transfert d'electrons. Nous avons montre que la flexibilite conformationnelle de la proteine de rieske, qui est une sous-unite des complexes bc contenant un cluster 2fe-2s, peut etre etudiee par rpe sur des echantillons orientes. En utilisant l'irradiation aux rayons gamma d'echantillons orientes, nous avons montre que le mouvement de la proteine de rieske est influence par l'etat d'oxydoreduction du cluster. L'etude du potentiel d'oxydoreduction du cluster 2fe-2s de la proteine de rieske en fonction du ph a permis de montrer que le pk de la proteine est deplace vers les bas ph chez les especes acidophiles ce qui constitue probablement une adaptation de la proteine a l'acidite du milieu. Ce pk, attribue au proton porte par le n d'une des 2 histidines ligands du cluster, joue un role important dans le mouvement de la proteine du fait de l'implication de cet acide amine dans la liaison entre la proteine de rieske et ses differentes partenaires. Pour determiner si ce mouvement de la proteine de rieske est une caracteristique des complexes bc qui est conservee au cours de l'evolution, nous l'avons etudie chez des especes phylogeniquement eloignees les unes des autres. Dans tous les cas, nous avons pu mettre en evidence la flexibilite conformationnelle de la proteine ce qui montre egalement que ce mouvement est tres important pour le fonctionnement du complexe. Dans un 2 e temps, nous avons etudie l'evolution des complexes de type bc. La structure primaire, les caracteristiques fonctionnelles ainsi que les relations phylogeniques des differentes sous-unites du complexe bc ont ete etudies. La proteine de rieske et le cytochrome b constituent probablement l'ancetre du complexe bc et la sous-unite cytochrome c aurait ete integree ulterieurement. Nous proposons une nouvelle topologie de l'arbre phylogenique du domaine des bacteria basee sur l'ensemble des marqueurs phylogeniques relatifs aux complexes bc.