Abstract FR:

Au sein de la cellule, les trois systemes proteolytiques sont representes par les calpaines, les cathepsines et le proteasome. Le role du proteasome 20s durant l'evolution post mortem de la viande a ete peu etudie et les resultats publies sont contradictoires. Le but de ce travail etait donc de caracteriser le proteasome 20s musculaire et d'etudier son action sur les fibres musculaires. Pour cela, nous avons mis au point un protocole de purification a partir du muscle bovin. Ensuite, l'etude de trois activites peptidasiques du proteasome en fonction des parametres physico-chimiques mimant ceux du muscle post mortem a montre que le proteasome conservait ses activites. Par immunohistochimie et fractionnement cellulaire, nous avons localise le proteasome dans le cytoplasme et dans le noyau des fibres au sein du muscle. De plus, des incubations de fibres et de proteasome 20s purifie, ont montre que celui-ci peut degrader des proteines myofibrillaires et expliquer certaines modifications ultrastructurales du muscle post mortem. Afin d'etudier si la teneur en proteasome dans differents muscles pouvait expliquer leur cinetique differente d'attendrissage, nous avons developpe puis valide un dosage du proteasome par une technique elisa. Nous avons ainsi montre qu'il n'y avait pas de relation entre le type musculaire et cette teneur. Par contre, cette technique a montre que l'evolution post mortem de celle-ci etait differente selon les muscles et independante de leur entree en rigor mortis. Enfin, nous avons isole et partiellement caracterise un inhibiteur endogene du proteasome qui pourrait moduler le role du celui-ci au cours de la maturation de la viande bovine.