Abstract FR:

La protéine de fusion du virus respiratoire syncitial est une protéine importante du fait de ses propriétés antigéniques et immunogéniques. Le but de notre travail était l'analyse des séquences de cette protéine impliquées dans le pouvoir infectieux du virus. Pour cela, nous avons étudié, à l'aide d'anticorps monoclonaux neutralisants, l'immunoréactivité de fragments obtenus après clivages enzymatiques et chimiques de la protéine de fusion. Des peptides de synthèse homologués de séquences choisies de la protéine de fusion ont permis de préciser les régions réagissant avec de tels anticorps monoclonaux. Puis, la capacité des peptides immunoréactifs à induire des anticorps en particulier neutralisants a été testée. Nos résultats ont permis de localiser deux régions antigéniques correspondant aux séquences en acides aminés 205-225 et 259-278. Le peptide 205-225 notamment est reconnu par un sérum antiVRS et un anticorps monoclonal neutralisant. Il est fortement immunogène sans nécessiter un couplage à une protéine porteuse et de plus induit des anticorps neutralisants. De ce fait, on peut conclure à la présence sur cette séquence d'au moins un épitope pour les lymphocytes B et d'un épitope pour les lymphocytes T auxiliaires.