Analyse structurale de la n-glycosylation des molecules hla de classe i et de classe ii : modification au cours de la transformation virale et de l'activation cellulaire
Institution:
Paris 6Disciplines:
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Nous avons montre que les sites de glycosylation des molecules hla pouvaient exprimer preferentiellement un type particulier d'oligosaccharide. Le site asparagine 82 de la chaine alpha et le site 19 de la chaine beta des molecules de classe i, et le site 86 des molecules de classe 2, sont de type complexe. Le site 122 de la chaine alpha des molecules de classe 2 est de type oligomannosidique. Les molecules hla presentes sur des lignees lymphoblastoides, des fibroblastes, des lymphocytes ou des monocytes, different dans la structure fine de leurs oligosaccharides. Les oligosaccharides de type complexe, majoritairement biantennes sur les molecules hla des lymphocytes normaux, subissent une ramification vers des structures tri- et tetraantennees lors de la transformation virale ou de l'activation cellulaire. Ces modifications structurales pourraient jouer un role dans le controle de la presentation des antigenes aux cellules immunocompetentes