Abstract FR:

Nous avons caracterise la principale sequence impliquee dans la dimerisation de l'arn de mo-mulv in vitro. De plus, nous proposons un modele qui rend compte de la necessite de modifications conformationnelles et de la dependance du processus vis-a-vis de la temperature. Pour verifier notre modele nous avons utilise differents systemes, l'arn de friend, mutant naturel de l'arn de moloney, et un arn delete de la sequence de dimerisation. Par ailleurs, une inhibition de la dimerisation in vitro a ete realisee avec des oligonucleotides diriges contre la sequence de dimerisation. Nos resultats sur de longs fragments d'arn nous ont amene a etudier les effets de la taille de l'arn sur le processus de dimerisation. La dimerisation in vitro est progressivement inhibee a mesure que s'allonge la taille de l'arn. Nous avons aussi aborde une etude sur le role de la proteine de la nucleocapside (ncp10) dans le mecanisme de la dimerisation. Cette proteine favorise grandement la dimerisation in vitro de longs fragments d'arn. Nous proposons que la ncp10 stimule le processus general de dimerisation en reduisant la barriere d'energie qui doit etre franchie pour pouvoir former du dimere. La structure de l'arn est predominante pour la dimerisation. Pour tenter de determiner ces structures, nous avons entrepris une etude en microscopie electronique. Les resultats obtenus montrent un certain degre de structuration de l'arn. S'il ne nous a pas ete possible de caracteriser ces structures, certains cliches suggerent des reactions intermoleculaires laissant penser au dimere. Les techniques mises au point restent a developper