Abstract FR:

Deux peptides obtenus apres hydrolyse enzymatique des proteines du lait humain, le vepipy (residus 54 a 59 de la beta-caseine) et le glf (residus 51 a 53 de l'alpha-lactalbumine) stimulent in vitro et in vivo la phagocytose. L'objet de cette these a ete de caracteriser l'interaction specifique de ces deux peptides trities avec les cellules phagocytaires et d'etudier la correlation entre la liaison aux recepteurs et leur activite immunostimulante. L'hexapeptide vepipy se lie specifiquement aux macrophages (6800014000 sites/cellule, k#d: 5,02,1 10#-#9 m). Sur les membranes plasmiques purifiees, 1506 fmoles de recepteur/mg de proteine ont ete mis en evidence avec une affinite similaire (k#d: 3,70,3 10#-#9). Le tripeptide glf se lie preferentiellement aux polymorphonucleaires (pmn) (k#d: 5,72,3 10#-#9); n=340007000 sites/cellule); sur leurs membranes plasmiques, des sites a haute affinite et faible capacite (k#d): 3,0#1,10#-#9 m: bm 609 fmoles/mg de proteine) et des sites a faible affinite et grande capacite (k#d: 2,60,4 10#-#9 m; bm=20845 fmoles/mg de proteine) apparaissent. Les recepteurs du glf ont ete partiellement purifies par chromatographie d'affinite. A la suite de l'interaction avec leurs recepteurs, le vepipy et le glf declenchent la liberation d'anions superoxides: le glf stimule la chimioluminescence des pmn