Abstract FR:

La preparation de fractions mitochondriales purifiees a permis de decrire deux systemes glycosyl-transferasiques dans la membrane interne, responsables du transfert de mannose et de glucose sur le dolichol-p. Ces activites ne s'expriment qu'en presence de dol-p exogene inclus dans un environnement hydrophobe assure par des vesicules phospholipidiques. La mise en contact des vesicules et de la membrane favorise l'incorporation du dol-p dans la membrane et modifie de facon sensible la composition en phospholipides de cette membrane. Sur un ensemble de criteres morphologiques biochimiques et physiques, nous avons montre que l'activation de ces glycosyl-transferases n'est pas liee a une modification de la fluidite membranaire mais resulte de l'incorporation de l'accepteur polyprenique dans la membrane. La quantite de dol-p disponible dans la membrane est donc un facteur limitant pour la mise en evidence des glycosyl-transferases. L'etude de la biosynthese des polyprenols confirme ces resultats: la membrane interne ne synthetise pas de dolichol in vitro mais est capable de phosphoryler le dolichol exogene. L'etude comparative des produits glycosyles synthetises dans les mitochondries entieres montre l'heterogeneite des chainons oligosaccharidiques accumules dans les membranes externe et interne, ces differences concernant aussi bien les oligosaccharides-lipides que les glycoproteines. Dans la derniere partie, ce travail prouve l'existence d'une voie directe de glycosylation des proteines de la membrane externe, independante des intermediaires polypreniques