Abstract FR:

L'exotoxine a est un facteur de virulence important de pseudomonas aeruginosa. C'est une proteine (mr 66828) composee d'une seule chaine polypeptidique de 613 aminoacides qui comprend 3 domaines ayant chacun une fonction definie: l'exotoxine a a ete preparee a partir de la souche de p. Aeruginosa pa 103, elle a ete purifiee puis hydrolysee par 4 proteases: chymotrypsine, protease v8, pepsine et subtilisine. Chacune donne 1 ou 2 peptides de masses molexulaires voisines de 25000 da. Les peptides possedent tous une activite enzymatique et sont antigeniques; ils sont constitues du domaine enzymatique c-terminal et d'un fragment plus ou moins important du domaine ib contigu. Le peptide fs obtenu apres action de la subtilisine a ete prepare; il renferme 13 aminoacides en plus du domaine c-terminal. C'est le plus petit fragment de toxine enzymatiquement actif jamais mis en evidence. Son activite adp-ribosyltransferase est identique a celle de l'exotoxine, et l'activite nad-glucohydrolase est 30 fois plus forte. Deux serums hyperimmuns anti-exotoxine et anti-fragment fs ont ete prepares. Le premier neutralise la cytotoxicite de la toxine et les activites adp-ribosyltransferases de la toxine et du fragment fs, mais pas l'activite nad-glycohydrolase de ce dernier. Le serum anti-fragment fs unhibe l'activite adp-ribosyltransferase de la toxine. Ces resultats montrent que le tridecapeptide est indispensable a l'activite de la toxine et a la neutralisation de cette activite par les anticorps. L'exotoxine couplee a un facteur inhibiteur de la differenciation erythroide a ete utilisee pour la destruction specifique de cellules cancereuses