Abstract FR:

Des proteines basiques, de faible pm ont ete isolees de la cyanobacterie aquadruplicatum et des chloroplastes d'epinard. Chez la cyanobacterie, deux proteines majeures se liant a l'adn ont ete isolees (pm 10 et 16 kda, resp. ). La proteine de masse kda, nommee haq, s'apparente fortement aux proteines bacteriennes de type hu. La proteine 16 kda est legerement basique. Dans les chloroplastes d'epinard, une proteine majeure (10 kda) a ete purifiee. Sa composition differe de celle des proteines hu. La comparaison de sa sequence amino-terminale (27 residus) avec d'autres sequences peptidiques de chloroplastes n'a pas permis de determiner a coup sur si elle est codee dans le chloroplaste. Les interactions des proteines purifiees avec l'adn ont ete etudiees in vitro a l'aide de petits cercles d'adn topoisomerises. Cette technique a permis d'obtenir des complexes stables. Comme il est observe avec les histones, la proteine haq est capable de condenser les topoisomeres d'adn sous deux formes. Par sedimentation, a la difference de ce qui est observe avec les histones, les deux formes condensees ne peuvent etre separees. La fixation des complexes correspondants par la formaldehyde donne un resultat analogue avec la proteine haq et avec les histones. Les experiences de meme type pratiquees avec la proteine hc de chloroplastes d'epinard ont permis d'observer des resultats en tout point comparables