Comportement des proteines du squelette erythrocytaire sur des colorants immobilises : application a la purification de la proteine 4.1. nouvelle procedure de purification de la proteine 4.1 erythrocytaire basee sur son interaction selective avec l'inositol hexaplosphate
Institution:
Paris 11Disciplines:
Directors:
Abstract EN:
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Abstract FR:
Notre travail peut etre subdivise en deux parties: dans une premiere partie, nous abordons l'exploration nouvelle des interactions colorants triaziniques immobilises-proteines du squelette erythrocytaire (proteine 4. 1 et ankyrine notamment). Cette etude a comporte le criblage de 15 colorants. Des tentatives d'elution selectives furent engagees, recourant au criblage systematique de plusieurs substances potentiellement eluantes associant des structures hydrophobes et des charges negatives pouvant mimer le colorant (nad, nadp, 2-3 dpg. . . ). Le resultat le plus interessant fut obtenu avec l'inositol hexaphosphate dimagnesium tetrapotassium (ou ihp) qui a permis l'elution selective de la proteine 4. 1 a partir d'une colonne de procion orange mx-2r sepharose. L'ihp fut utilise en tant que substitut de polyphosphoinositides dont la presence est necessaire a l'interaction proteine 4. 1 glycophorines. La deuxieme partie decrit l'etablissement d'une nouvelle procedure de purification efficace de la proteine 4. 1 basee sur son interaction selective avec l'inositol hexaphosphate. Cette interaction fut decouverte a la suite des etudes d'elution de la proteine 4. 1 de la colonne de procion orange mx-2r par l'ihp. Cette methode de purification originale preserve les qualites structurales et fonctionnelles de la proteine 4. 1. Le dernier volet de cette seconde partie est consacree a une tentative de caracterisation de cette interaction proteine 4. 1-ihp et une discussion de sa nature