Abstract FR:

L'etude des proprietes enantioselectives de l'albumine humaine immobilisee sur differents supports solides permet d'evaluer l'intensite des changements conformationnels de la proteine resultant de chaque mode d'immobilisation. Les resultats chromatographiques obtenus montrent que la fixation de l'albumine sur des echangeurs d'anions preserve le mieux sa structure. A l'inverse, l'adsorption de l'albumine sur des supports a polarite de phase inversee entraine une alteration importante de l'enantioselectivite de la hsa. Ces resultats ont ete confirmes par une etude par spectrometrie infrarouge. En effet, cette technique a permis de demontrer que les variations structurales resultant d'une immobilisation ionique etaient faibles, alors que d'importants changements conformationnels etaient observes lorsque la proteine est fixee a un support hydrophobe. Il apparait, que dans le cas d'une immobilisation covalente de la proteine par l'intermediaire d'un polymere reactif, les proprietes enantioselectives de la hsa dependent du nombre de points de contact proteine-matrice et du mode de depot du polymere. Ainsi, les phases tentaculaires resultant d'un greffage in situ sont plus selectives que les supports obtenus par greffage d'un polymere preforme en raison d'une plus grande flexibilite des chaines tentaculaires. En conclusion, les changements conformationnels apres immobilisation dependent, du nombre de points de contact entre la proteine et le support, de la nature des interactions mises en jeu et des tensions resultant du mode de fixation.